Спектрально-люминесцентные свойства продуктов взаимодействия полифторированных пиразолинсодержащих пирилиевых красителей с бычьим сывороточным альбумином и аминокислотами

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Синтезированы и охарактеризованы пирилоцианиновые красители, содержащие в донорной части пиразолиновый фрагмент и диалкиламино-заместители (пиперидино-, дибутиламино-, 4-гидроксипиперидино-) в полифторированном ароматическом кольце. Показана способность пирилиевых красителей реагировать с бычьим сывороточным альбумином (BSA) и аминокислотами, такими как Lys, Arg, Cys, Phe, с образованием пиридоцианинового люминофора. Исследованы спектрально-люминесцентные свойства образующихся люминофоров. Выделен продукт реакции тетрафторбората (Е)-2,6-диметил-4-(4-{3-фенил-5-[2,3,5,6-тетрафтор-4-(пиперидин-1-ил)фенил]-4,5-дигидро-1Н-пиразол-1-ил}-стирил)пирилия с Lys, его структура подтверждена методом ЯМР и данными элементного анализа. Определено вероятное место связывания синтезированных пирилиевых красителей c BSA – это ε-аминогруппа аминокислотного остатка Lys. Рассчитано, что количество связанного с BSA люминофора составляет две молекулы пирилиевого красителя на одну молекулу BSA. Синтезированные пирилиевые красители реагируют с BSA в смеси фосфатного буфера с метанолом (рН 7.4) на 3–4 порядка быстрее, чем известный юлолидиновый краситель Py-1. Определены относительные скорости реакции тетрафторборатa (Е)-2,6-диметил-4-(4-{3-фенил-5-[2,3,5,6-тетрафтор-4-(4-гидроксипиперидин-1-ил)фенил]-4,5-дигидро-1Н-пиразол-1-ил}стирил)пирилия с аминокислотами: Lys > Cys >> Phe ≥ Arg

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

В. В. Шелковников

Новосибирский институт органической химии им. Н.Н. Ворожцова СО РАН; Новосибирский государственный технический университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: vice@nioch.nsc.ru
Россия, Новосибирск; Новосибирск

Д. Д. Дорошенко

Новосибирский институт органической химии им. Н.Н. Ворожцова СО РАН

Email: vice@nioch.nsc.ru
Россия, Новосибирск

И. Ю. Каргаполова

Новосибирский институт органической химии им. Н.Н. Ворожцова СО РАН

Email: vice@nioch.nsc.ru
Россия, Новосибирск

П. А. Козлаков

Новосибирский государственный технический университет

Email: vice@nioch.nsc.ru
Россия, Новосибирск

Н. А. Шестаков

Новосибирский государственный технический университет

Email: vice@nioch.nsc.ru
Россия, Новосибирск

Ю. С. Сотникова

Новосибирский институт органической химии им. Н.Н. Ворожцова СО РАН

Email: vice@nioch.nsc.ru
Россия, Новосибирск

Список литературы

  1. Roura S., Gálvez-Montón C., Bayes-Genis A. // J. Сell Mol. Med. 2013. V. 17. P. 693–703. https://doi.org/10.1111/jcmm.12018
  2. Richter J.R., Kasten B.B., Zinn K.R. // Adenoviral Vectors for Gene Therapy (2nd Edn). Academic Press, 2016. P. 767–802. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-800276-6.00031-0
  3. Akkoul S., Ledee R., Leconge R., Leger C., Harba R., Pesnel S., Lerondel S., Lepape A., Vilcahuaman L. // Image and Signal Processing – 3rd Internation Conference. Cherbourg–Octeville, France, 2008. P. 163–172. https://doi.org/10.1007/978-3-540-69905-7
  4. Pletneva N.V., Goryacheva E.A., Artemyev I.V., Arkhipova S.F., Pletnev V.Z. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2020. V. 46. P. 498–505. https://doi.org/10.1134/S1068162020040160
  5. Zhu S., Zhang J., Janjanam J., Bi J., Vegesna G., Tiwari A., Luo F., Wei J., Liu H. // Anal. Chim. Acta. 2013. V. 758. P. 138–144. https://doi.org/10.1016/j.aca.2012.10.026
  6. Donuru V.R., Zhu S., Green S., Liu H. // Polymer. 2010. V. 51. P. 5359–5368. https://doi.org/10.1016/j.polymer.2010.09.029
  7. Ксенофонтова К.В., Ксенофонтов А.А., Ходов И.А., Румянцев Е.В. // Изв. вузов. Сер. Химия и хим. технология. 2020. Т. 63. С. 4–11. https://doi.org/10.6060/ivkkt.20206305.6101
  8. Hötzer B., Medintz Hildebrandt N. // Small. 2012. V. 8. P. 2297–2326. https://doi.org/10.1002/smll.201200109
  9. Sokolov A.I. Myasnenko I.N., Baleeva N.S., Baranov M.S. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2021. V. 47. P. 334–337. https://doi.org/10.1134/S1068162021010234
  10. Matvienko I.V., Bayramov V.M., Parygina N.A., Kurochkin V.E., Alekseev Ya.I. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2020. V. 46. P. 349–359. https://doi.org/10.1134/S1068162020030127
  11. Krueger A.T., Imperiali B. // ChemBioChem. 2013. V. 14. P. 788–799. https://doi.org/10.1002/cbic.201300079
  12. Ding B., Xiao Y., Zhou H., Zhang X., Qu C., Xu F., Deng Z., Cheng Z., Hong X. // J. Med. Chem. 2019. V. 62. P. 20492059. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.8b01682
  13. Beltran A., Burguete M.I., Luis S.V., Galindo F. // Eur. J. Org. Chem. 2017. V. 2017. P. 4864–4870. https://doi.org/10.1002/ejoc.201700815
  14. Bayer M., Koenig S. // Electrophoresis. 2016. V. 37. P. 2953–2958. https://doi.org/10.1002/elps.201600318
  15. Romieu A., Richard J.-A. // Tetrahedron Lett. 2016. V. 57. P. 317–320. https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2015.12.010
  16. Kolchina E.F., Shelkovnikov V.V. // Russ. J. Org. Chem. 2015. V. 51. P. 1398–1403. https://doi.org/10.1134/S1070428015100073
  17. Шелковников В.В., Каргаполова И.Ю., Коротаев С.В., Орлова Н.А., Чуйков И.П., Надолинный В.А. // Изв. АН. Сер. хим. 2014. № 3. C. 635–641. https://doi.org/10.1007/s11172-014-0485-y
  18. Wetzl B.K., Yarmoluk S.M., Craig D.B., Wolfbeis O.S. // Angew. Chem. 2004. V. 43. P. 5400–5402. https://doi.org/10.1002/anie.200460508
  19. Katritzky A.R., Mokrosz J.L., De Rosa M. // J. Chem. Soc. 1984. № 5. P. 849–855.
  20. Azab H.A., El-Korashy S.A., Anwar Z.M., Khairy G.M., Duerkop A. // Chemistry. 2012. V. 243. P. 41–46. https://doi.org/10.1016/j.jphotochem.2012.05.029
  21. Чубаков В.П., Чубаков П.А., Плеханов А.И., Орлова Н.А., Каргаполова И.Ю., Шелковников В.В. // Рос. нанотехнологии. 2016. Т. 11. № 7–8. С. 30–34. https://doi.org/10.1134/S1995078016040054
  22. Sapozhnikova K.A., Gulyak E.L., Misyurin V.A., Simonova M.A., Ryabukhina E.V., Alexeeva A.V., Tikhonova N.A., Lyzhko N.A., Popova G.P., Misyurin A.V., Ustinov A.V., Korshun V.A., Alferova V.A., Ryazantsev D.Y., Brylev V.A. // Molecules. 2023. V. 28. Р. 425. https://doi.org/10.3390/molecules28010425
  23. Thayer A.M. // Chem. Eng. News. 2006. V. 84. № 23. P. 15–24.
  24. Menaa F., Menaa B., Sharts O.N. // J. Mol. Pharm. Org. Process. 2013. V. 1. P. 1–6. https://doi.org/10.4172/2329-9053.1000104
  25. Носова Э.В., Липунова Г.Н., Чарушин В.Н. // Усп. химии. 2009. Т. 78. № 5. С. 421–441. https://doi.org/10.1070/RC2009v078n05ABEH004049
  26. Casa S., Henary M. // Molecules. 2021. V. 26. Р. 1160. https://doi.org/10.3390/molecules26041160
  27. Moseev T.D., Varaksin M.V., Virlova E.A., Medvedeva M.V., Svalova T.S., Melekhin V.V., Tsmokaluk A.N., Kozitsina A.N., Charushin V.N., Chupakhin O.N. // Dyes Pigm. 2022. V. 202. P. 110251. https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2022.110251
  28. Pace C.J., Zheng H., Mylvaganam R., Kim D., Gao J. // Angew. Chem. 2012. V. 51. P. 103–107. https://doi.org/10.1002/ange.201105857
  29. Pace C.J., Gao J. // Acc. Chem. Res. 2013. V. 46. P. 907–915. https://doi.org/10.1021/ar300086n
  30. Huang Z., Chen X., Wu G., Metrangolo P., Whitaker D., McCune J.A., Scherman O.A. // J. Am. Chem. Soc. 2020. V. 142. P. 7356−7361. https://doi.org/10.1021/jacs.0c02275
  31. Matiadis D., Sagnou M. // Int. J. Mol. Sci. 2020. V. 21. P. 1−38. https://doi.org/10.3390/ijms21155507
  32. George R.F., Kandeel M., El-Ansary D.Y., El Kerdawy A.M. // Biochem. J. 2020. V. 9. P. 103780. https://doi.org/10.1016/j.bioorg.2020.103780
  33. Wu P., Nielsen T.E., Clausen M.H. // Trends Pharmacol. Sci. 2015. V. 36. P. 422–439. https://doi.org/10.1016/j.tips.2015.04.005
  34. Ahsan M.J., Ali A., Ali A., Thiriveedhi A., Bakht M.A., Yusuf M., Salahuddin, Afzal O., Altamimi A.S.A. // ACS Omega. 2022. V. 7. P. 38207−38245. https://doi.org/10.1021/acsomega.2c05339
  35. Шмуйлович К.С., Орлова Н.А., Карпова Е.В., Шакиров М.М., Шелковников В.В. // Изв. АН. Сер. Хим. 2010. № 7. С. 1378–1382. https://doi.org/10.1007/s11172-010-0255-4
  36. Shelkovnikov V.V., Orlova N.A., Kargapolova I.Y., Erin K.D., Maksimov A.M., Chernonosov A.A. // Russ. J. Org. Chem. 2019. V. 55. P. 1504–1517. https://doi.org/10.1134/S1070428019100087
  37. Chen M.Z., Moily N.S., Bridgford J.L., Wood R.J., Radwan M., Smith T.A., Song Z., Tang B.Z., Tilley L., Xu X., Reid G.E., Pouladi M.A., Hong Y., Hatters D.M. // Nat. Commun. 2017. V. 8. Р. 474. https://doi.org/10.1038/s41467-017-00203-5
  38. Ariyasu S., Hayashi H., Xing B., Chiba S. // Bioconj. Chem. 2017. V. 28. P. 897−902. https://doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.7b00024
  39. Weijers R.N. // Clin. Chem. 1977. V. 23. P. 1361–1362. https://doi.org/10.1093/clinchem/23.7.1361
  40. Молекулярная биология. Структура и функции белков: Учебник для биол. спец., вузов / Под ред. А.С. Спирина. Издательство: М.: Высшая школа, 1996. 335 с.
  41. Zhao P., Huang J.-W., Ji L.-N. // Spectrochimica Acta Part A. 2012. V. 88. P. 130–136. https://doi.org/10.1016/j.saa.2011.12.017
  42. Спицын А.Н., Уткин Д.В., Киреев М.Н., Овчинникова М.В., Кузнецов О.С., Ерохин П.С., Кочубей В.И. // Опт. и спектр. 2020. Т. 128. С. 430−434. https://doi.org/10.21883/OS.2020.03.49071.76-19
  43. Борзова В.А. // Механизмы защитного действия шаперонов при агрегации белков. Дисс. канд. биол. наук, Институт биохимии им. А.Н. Баха. Москва, 2016.
  44. Azim-Zadeh O., Hillebrecht A., Linne U., Marahiel M.A., Klebe G., Lingelbach K., Nyalwidhe J. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 21609–21617. https://doi.org/10.1074/jbc.M610921200
  45. Anthony-Regnitz C.M., Wilson A.E., Sweazea K.L., Braun E.J. // J. Mol. Evol. 2020. V. 88. P. 653–661. https://doi.org/10.1007/s00239-020-09964-y
  46. Семиохин И.А., Страхов Б.В., Осипов А.И. // Кинетика химических реакций: учеб. пособие. М.: Изд-во МГУ, 1995, 351 с.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Структуры фторсодержащих пирилиево-пиразолиновых красителей и юлолидиного красителя Ру-1.

Скачать (138KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Нормированные электронные спектры поглощения продукта PDC-Pip-Lys (1) в смеси фосфатный буфер/EtOH (10 : 1) и исходного красителя PLC-Pip в EtOH (2).

Скачать (79KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Спектры возбуждения PDC-Pip-BSA (483 нм) и люминесценции PDC-Pip-BSA (596 нм), PDC-Pip-Lys (598 нм), PDC-Pip-Arg (620 нм), PDC-Pip-Cys (613 нм), PDC-Pip-Phe (606 нм) в смеси фосфатный буфер/EtOH (10 : 1).

Скачать (123KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Спектры возбуждения (λмакс=461 нм), эмиссии PDC-Pip-OH-Lys (λмакс=606 нм) и PDC-Pip-OH-Lys при добавлении эквимолярного раствора BSA (λмакс= 576 нм), в смеси фосфатный буфер/EtOH (10 : 1).

Скачать (89KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Электронный спектр поглощения PDC-Pip-BSA в смеси фосфатный буфер/EtOH (10 : 1).

Скачать (61KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Электронный спектр поглощения BSA (1) в смеси фосфатный буфер/EtOH (10 : 1) и продукта гидролиза PLC-Pip (2) в EtOH.

Скачать (65KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Эволюция электронных спектров поглощения в смеси фосфатный буфер/MeOH (10 : 1) при взаимодействии (а) PLC-Pip-OH с BSA с интервалом между записью спектра 5 с и (б) Py-1 с BSA с интервалом между записью спектров 1 ч.

Скачать (122KB)
Метаданные
9. Рис. 8. (а) – Эволюция электронных спектров поглощения в смеси AcOH/MeOH/Et3N при взаимодействии PLC-Pip-OH с Lys с интервалом между записью спектров 30 мин; (б) – линейная аппроксимация по уравнению псевдопервого порядка экспериментальных точек кинетической кривой накопления продукта PDC-Pip-OH-Lys, записанных с интервалом 5 мин в максимуме спектра поглощения.

Скачать (122KB)
Метаданные
10. Схема 1. Реакции соединений (Ia–c) с тетрафторборатом 2,4,6-триметилпирилия в MeOH.

Скачать (74KB)
Метаданные
11. Схема 2. Реакция PLC-Pip с Lys в MeOH.

Скачать (75KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2025