Олигомеризация белка IHF в присутствии катионов металлов

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Олигомерное состояние нуклеоид-ассоциированного белка IHF (Integration Host Factor) играет существенную роль в организации и компактизации бактериального нуклеоида, а также в процессе возникновения резистентности бактерий к неблагоприятным условиям среды, в том числе к антибиотикам. Хотя IHF был идентифицирован более 25 лет назад, молекулярные механизмы его участия в таких процессах остаются малоизученными. В данном исследовании с использованием метода малоуглового рентгеновского рассеяния впервые выявлены различные олигомерные формы IHF в водной среде в зависимости от наличия катионов металлов. Обнаружено, что присутствие ионов Mg2+ и K+ препятствует формированию олигомеров IHF высокого порядка. Полученные данные могут быть полезными при разработке стратегий преодоления устойчивости бактерий к лекарственным препаратам.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. М. Гордиенко

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Автор, ответственный за переписку.
Email: alex.gor99@mail.ru
Россия, Москва

Л. А. Дадинова

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: alex.gor99@mail.ru
Россия, Москва

М. В. Петухов

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”; Институт биоорганической химии РАН им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН; Институт физической химии и электрохимии им. А.Н. Фрумкина РАН

Email: alex.gor99@mail.ru
Россия, Москва; Москва; Москва

А. А. Можаев

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”; Институт биоорганической химии РАН им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Email: alex.gor99@mail.ru
Россия, Москва; Москва

В. А. Манувера

Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины им. Ю.М. Лопухина ФМБА России; Московский физико-технический институт (национальный исследовательский университет)

Email: alex.gor99@mail.ru
Россия, Москва; Долгопрудный

В. Н. Лазарев

Федеральный научно-клинический центр физико-химической медицины им. Ю.М. Лопухина ФМБА России; Московский физико-технический институт (национальный исследовательский университет)

Email: alex.gor99@mail.ru
Россия, Москва; Долгопрудный

Э. В. Штыкова

Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”

Email: alex.gor99@mail.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Dame R.T., Rashid F.-Z.M., Grainger D.C. // Nat. Rev. Genet. 2020. V. 21. P. 227. https://doi.org/10.1038/s41576-019-0185-4
  2. Rohs R., West S., Sosinsky A. et al. // Nature. 2009. V. 461. P. 1248. https://doi.org/10.1038/nature08473
  3. Shahul Hameed U.F., Liao C., Radhakrishnan A.K. et al. // Nucl. Acids Res. 2019. V. 47. P. 2666. https://doi.org/10.1093/nar/gky1299
  4. Bai L., Morozov A.V. // Trends Genet. 2010. V. 26. P. 476. https://doi.org/10.1016/j.tig.2010.08.003
  5. Wang W., Li G.W. Chen C. et al. // Science. 2011. V. 333. P. 1445. https://doi.org/10.1126/science.1204697
  6. Frenkiel-Krispin D., Ben-Avraham I., Englander J. et al. // Mol. Microbiol. 2004. V. 51. P. 395. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2003.03855.x
  7. Rice P.A., Yang S., Mizuuchi K. et al. // Cell. 1996. V. 87. P. 1295. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)81824-3
  8. Grant R., Filman D., Finkel S. et al. // Nat. Struct. Mol. Biol. 1998. V. 5. P. 294. https://doi.org/10.1038/nsb0498-294
  9. Luijsterburg M.S., Noom M.C., Wuite G.J. et al. // J. Struct. Biol. 2006. V. 156. P. 262. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2006.05.006
  10. Frenkiel-Krispin D., Minsky A. // J. Struct. Biol. 2006. V. 156. P. 311. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2006.05.014
  11. Дадинова Л.А., Петухов М.В., Гордиенко А.М. et al. // Биохимия. 2023. Т. 88. № 5. С. 785. https://doi.org/10.31857/S032097252305007X
  12. Lee S.Y., Lim C.J., Droge P. et al. // Sci. Rep. 2016. V. 5. P. 18146. https://doi.org/10.1038/srep18146
  13. Nash H.A., Robertson C.A. // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 9246. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)52537-6
  14. Hales L.M., Gumport R.I., Gardner J.F. // J. Bacteriol. 1994. V. 176. P. 2999. https://doi.org/10.1128/jb.176.10.2999-3006.1994
  15. Lin J., Chen H., Dröge P. et al. // PLoS One. 2012. V. 7. № 11. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0049885
  16. Holbrook J.A., Tsodikov O.V., Saecker R.M. et al. // J. Mol. Biol. 2001. V. 310. № 2. P. 379. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.4768
  17. Feigin L.A., Svergun D.I. Structure analysis by small-angle x-ray and neutron scattering. New York: Plenum Press, 1987. 335 p.
  18. Peters G.S., Zakharchenko O.A., Konarev P.V. et al. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2019. V. 945. P. 162616. https://doi.org/10.1016/j.nima.2019.162616
  19. Peters G.S., Gaponov Y.A., Konarev P.V. et al. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2022. V. 1025. P. 166170. https://doi.org/10.1016/j.nima.2021.166170
  20. Hammersley A.P. // J. Appl. Cryst. 2016. V. 49. P. 646. https://doi.org/10.1107/S1600576716000455
  21. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
  22. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
  23. Konarev P.V., Svergun D.I. // IUCr J. 2015. V. 2. P. 352. https://doi.org/10.1107/S2052252515005163
  24. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/ 10.1107/S0021889892001663
  25. Porod G. Small-Angle X-Ray Scattering ed O Glatter and O Kratky. London: Academic, 1982.
  26. Petoukhov M.V., Franke D., Shkumatov A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2012. V. 45. № 2. P. 342. https://doi.org/10.1107/S0021889812007662
  27. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995 V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047
  28. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
  29. Свергун Д.И., Фейгин Л.А. Рентгеновское и нейтронное малоугловое рассеяние. М.: Наука, 1986. 278 c.
  30. Jacques D.A., Guss J.M., Svergun D.I. et al. // Acta Cryst. D. 2012. V. 68. P. 620. https://doi.org/10.1107/S0907444912012073.
  31. Guinier A. // Ann. Phys. 1939. V. 12. P. 161.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Анализ кривых МУРР от белка IHF: а – экспериментальные кривые малоуглового рассеяния от IHF: 1 – концентрация 10 мг/мл в буфере I, 2 – концентрация 4.8 мг/мл в буфере I, 3 – концентрация 10 мг/мл в буфере II, 4 – концентрация 4.8 мг/мл в буфере II; a, b, c, d – соответствующие кривые, рассчитанные от функции распределения расстояниям (цветовая гамма соответствует парным функциям). Кривые разнесены попарно по вертикали для лучшей визуализации; б – функции распределения по расстояниям p(r): a, b, c, d соответствуют концентрациям 1, 2, 3, 4 соответственно на панели a; в – графики в координатах Кратки: 1, 2, 3, 4 соответствуют концентрациям панели а

Скачать (482KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Приближение экспериментальных данных МУРР равновесными смесями от IHF в буфере I: a – при концентрации 4.8 мг/мл, б – при концентрации 10 мг/мл, 1 – экспериментальные данные, 2 – расчетная кривая рассеяния, полученная в программе OLIGOMER от смеси олигомеров, полученных в HEMIX; в, г – модели гексамера и димера IHF при концентрации 4.8 мг/мл; е, ж – модели додекамера и тетрамера IHF при концентрации 10 мг/мл; д, з – гистограммы объемных и числовых долей в равновесной смеси олигомеров

Скачать (371KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Приближение экспериментальных данных МУРР равновесными смесями от IHF в буфере II: a – при концентрации 10 мг/мл, 1 – экспериментальные данные, 2 – расчетная кривая рассеяния, полученная в программе OLIGOMER от смеси димеров, тетрамеров и гексамеров, полученных в HEMIX (χ2 = 1.7); б – модель гексамера IHF, в – модель тетрамера IHF, г – модель димера IHF; д – гистограмма объемных и числовых долей олигомеров в равновесной смеси

Скачать (433KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024