АДСОРБЦИЯ БЕЛКОВ НА ПОЛИМЕРНЫХ ЧАСТИЦАХ: ВЛИЯНИЕ ПОЛИВИНИЛОВОГО СПИРТА

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Белковая корона оказывает существенное влияние на биораспределение, фармакокинетику и терапевтическую функциональность наносистем, что определяет необходимость глубокого изучения факторов, влияющих на ее образование. Входящие в состав наночастиц вспомогательные вещества, в частности поливиниловый спирт, могут влиять на их физико-химические свойства, тем самым влияя на формирование белковой короны. В данной работе наночастицы на основе сополимера молочной и гликолевой кислот, нагруженные паклитакселом, были синтезированы методом одинарного эмульгирования с использованием различных концентраций поливинилового спирта. Полученные наночастицы были охарактеризованы методами динамического и электрофоретического рассеяния света. Для описания процесса адсорбции белков на поверхности наночастиц были использованы модели адсорбции Ленгмора, Фрейндлиха, Ленгмора–Фрейндлиха и Брунауэра, Эммета и Теллера. Полученные данные указывают на то, что при увеличении остаточной концентрации поливинилового спирта на поверхности частиц наблюдается уменьшение концентрации адсорбированных белков. Выявленная взаимосвязь позволит оптимизировать дизайн наносистем на основе сополимера молочной и гликолевой кислот с целью повышения эффективности терапии.

Об авторах

О. Е Камаева

Институт биохимической физики имени Н.М. Эмануэля РАН

Москва, Россия

М. Б Сокол

Институт биохимической физики имени Н.М. Эмануэля РАН

Москва, Россия

И. А Гуляев

Институт биохимической физики имени Н.М. Эмануэля РАН

Москва, Россия

М. А Клименко

Институт биохимической физики имени Н.М. Эмануэля РАН

Москва, Россия

Н. Г Яббаров

Институт биохимической физики имени Н.М. Эмануэля РАН

Москва, Россия

М. Р Моллаева

Институт биохимической физики имени Н.М. Эмануэля РАН

Москва, Россия

М. В Чиркина

Институт биохимической физики имени Н.М. Эмануэля РАН

Москва, Россия

С. А Брезгин

Институт медицинской паразитологии, тропических и трансмиссивных заболеваний им. Е.И. Марциновского Сеченовского университета МЗ РФ; Центр высокоточных генетических технологий для медицины Института молекулярной биологии им. В.А. Эневъедрдта РАН

Москва, Россия; Москва, Россия

С. Л Кузнецов

Курчатовский комплекс нано-, био, инфо-, когнитивных и социокуманитарных наук и природоподобных технологий, НИЦ «Курчатовский институт»

Москва, Россия

Е. Д Никольская

Институт биохимической физики имени Н.М. Эмануэля РАН

Email: elenanikolskaja@gmail.com
Москва, Россия

Список литературы

  1. Berrecoso G., Crecente-Campo J., and Alonso M. J. Unveiling the pitfalls of the protein corona of polymeric drug nanocarriers. Drug Deliv. and Transl. Res., 10, 730–750 (2020). doi: 10.1007/s13346-020-00745-0
  2. Bai X., Wang J., Mu Q., and Su G. In vivo protein corona formation: characterizations, effects on engineered nanoparticles’ biobehaviors, and applications. Front. Bioeng. Biotechnol., 9, 646708 (2021). doi: 10.3389/fbioe.2021.646708
  3. Lins A., Keuter L., Mulac D., Humpf H. U., and Langer K. Are stabilizers, located on the surface of PLGA nanoparticles, able to modify the protein adsorption pattern? Int. J. Pharm., 674, 125488 (2025). doi: 10.1016/j.ijpharm.2025.125488
  4. Mayordomo N. M., Zatarain-Beraza A., Valerio F., Álvarez-Méndez V., Turegano P., Herranz-García L., López de Aguileta A., Cattani N., Álvarez-Alonso A., and Fanarraga M. L. The protein corona paradox: Challenges in achieving true biomimetics in nanomedicines. Biomimetics, 10, 276 (2025). doi: 10.3390/biomimetics10050276
  5. González-García L. E., MacGregor M. N., Visalakshan R. M., Lazarian A., Cavallaro A. A., Morsbach S., Mierczynska-Vasilev A., Mailänder V., Landfester K., and Vasilev K. Nanoparticles surface chemistry influence on protein corona composition and inflammatory responses. Nanomaterials, 12 (4), 682 (2022). doi: 10.3390/nano12040682
  6. Treuel L. and Nienhaus G. U. Toward a molecular understanding of nanoparticle-protein interactions. Biophys. Rev., 4 (2), 137–147 (2012). doi: 10.1007/s12551-012-0072-0
  7. Sokol M. B., Nikolskaya E. D., Yabbarov N. G., Zenin V. A., Faustova M. R., Belov A. V., Zhunina O. A., Mollaev M. D., Zabolotsky A. I., Tereshchenko O. G., and Severin E. S. Development of novel PLGA nanoparticles with co-encapsulation of docetaxel and abiraterone acetate for a highly efficient delivery into tumor cells. J. Biomed. Mater. Res. B. Appl. Biomater., 107 (4), 1150–1158 (2019). doi: 10.1002/jbm.b.34208
  8. Сокол М. Б., Сычева Ю. В., Яббаров Н. Г., Заболотский А. И., Моллаев М. Д., Фаустова М. Р., Терещенко О. Г., Фомичева М. В. и Никольская Е. Д. Валидация методики количественного определения паклитаксела в составе адресной системы доставки на основе наночастиц сополимера молочной и гликолевой кислот методом УФ-спектрометрии. Хим.-фармацевт. журн., 54 (8), 47–51 (2020). doi: 10.30906/0023-1134-2020-54-8-47-51
  9. Sahoo S. K., Panyam J., Prabha S., and Labhasetwar V. Residual polyvinyl alcohol associated with poly (D,L-lactide-co-glycolide) nanoparticles affects their physical properties and cellular uptake. J. Control. Release, 82 (1), 105–114 (2002). doi: 10.1016/s0168-3659(02)00127-x
  10. Hewson B. C. Using the thermo scientific Matrix® PlateMate® 2x2 to automate the BCA protein assay. Technical Note: 07007 (Thermo Fisher Scientific, Hudson, USA, 2008).
  11. Сокол М. Б., Яббаров Н. Г., Моллаева М. Р., Фомичева М. В., Балабаньян В. Ю. и Никольская Е. Д. Стандартизация наноразмерной формы паклитаксела в составе конъюгата полимерных наночастиц с белковой векторной молекулой. Вопр. биол., мед. и фармацевт. химии, 24 (7), 18–23 (2021). doi: 10.29296/25877313-2021-07-03
  12. Sokol M. B., Yabbarov N. G., Mollaeva M. R., Chirkina M. V., Mollaev M. D., Zabolotsky A. I., Kuznetsov S. L., and Nikolskaya E. D. Alpha-fetoprotein mediated targeting of polymeric nanoparticles to treat solid tumors. Nanomedicine, 17 (18), 1217–1235 (2022). doi: 10.2217/nnm-2022-0097
  13. Nikolskaya E. D., Zhunina O. A., Yabbarov N. G., Tereshchenko O. G., Godovannyy A. V., Gukasova N. V., and Severin E. S. The docetaxel polymeric form and its antitumor activity. Rus. J. Bioorg. Chem., 43 (3), 278–285 (2017). doi: 10.1134/S1068162017030116
  14. Göppert T. M. and Müller R. H. Protein adsorption patterns on poloxamerand poloxamine-stabilized solid lipid nanoparticles (SLN). Eur. J. Pharm. Biopharm., 60 (3), 361–372 (2005). doi: 10.1016/j.ejpb.2005.02.006
  15. Sempf K., Arrey T., Gelperina S., Schorge T., Meyer B., Karas M., and Kreuter J. Adsorption of plasma proteins on uncoated PLGA nanoparticles. Eur. J. Pharm. Biopharm., 85 (1), 53–60 (2013). doi: 10.1016/j.ejpb.2012.11.030
  16. Tenzer S., Docter D., Kuharev J., Musyanovych A., Fetz V., Hecht R., Schlenk F., Fischer D., Kiouptsi K., Reinhardt C., Landfester K., Schild H., Maskos M., Knauer S. K., and Stauber R. H. Rapid formation of plasma protein corona critically affects nanoparticle pathophysiology. Nat. Nanotechnol., 8 (10), 772–781 (2013). doi: 10.1038/nnano.2013.181
  17. Spreen H., Behrens M., Mulac D., Humpf H. U., and Langer K. Identification of main influencing factors on the protein corona composition of PLGA and PLA nanoparticles. Eur. J. Pharm. Biopharm., 163, 212–222 (2021). doi: 10.1016/j.ejpb.2021.04.006
  18. Giorgi E. D., Genovés S., Díaz M., Municoy S., Desimone M. F., and Marzi M. C. Adsorption of immunomodulatory proteins over silica nanoparticles and the in vitro effect. Mater. Adv., 5, 777–787 (2024). doi: 10.1039/D3MA00776F
  19. Abu-Alsoud G. F., Hawboldt K. A., and Bottaro C. S. Comparison of Four Adsorption Isotherm Models for Characterizing Molecular Recognition of Individual Phenolic Compounds in Porous Tailor-Made Molecularly Imprinted Polymer Films. ACS Appl. Mater. Interfaces, 12 (10), 11998–12009 (2020). doi: 10.1021/acsami.9b21493
  20. Slyusarenko N., Gerasimova M., Atamanova M., Plotnikov A., and Slyusareva E. Adsorption of eosin Y on polyelectrolyte complexes based on chitosan and arabinogalactan sulfate. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects, 610, 125731 (2021). doi: 10.1016/j.colsurfa.2020.125731
  21. Walkey C. D. and Chan W. C. W. Understanding and controlling the interaction of nanomaterials with proteins in a physiological environment. Chem. Soc. Rev., 41 (7), 2780–2799 (2012). doi: 10.1039/C1CS15233E
  22. Milani S., Bombelli F. B., Pitek A. S., Dawson K. A., and Rädler J. Reversible versus Irreversible Binding of Transferrin to Polystyrene Nanoparticles: Soft and Hard Corona. ACS Nano, 6 (3), 2532–2541 (2012). doi: 10.1021/nn204951s
  23. Mohsen-Nia M., Massah B. M., Behrashi M., and Mohsen N. A. Human serum protein adsorption onto synthesis nano-hydroxyapatite. Protein J., 31 (2), 150–157 (2012). doi: 10.1007/s10930-011-9384-3
  24. Sakulkhu U., Mahmoudi M., Maurizi L., Coullerez G., Hofmann-Amtenbrink M., Vries M., Motazacker M., Rezaeee F., and Hofmann H. Significance of surface charge and shell material of superparamagnetic iron oxide nanoparticle (SPION) based core/shell nanoparticles on the composition of the protein corona. Biomater. Sci., 3 (2), 265–278 (2015). doi: 10.1039/C4BM00264D
  25. Vaishanav S. K., Chandraker K., Korram J., Nagwanshi R., Ghosh K. K., and Satnami M. L. Protein nanoparticle interaction: A spectrophotometric approach for adsorption kinetics and binding studies. J. Mol. Struct., 1117, 300–310 (2016). doi: 10.1016/j.molstruc.2016.03.087
  26. Quiroga E., Centres P. M., Ochoa N. A., Ramirez-Pastor A. J. Fractional statistical theory of adsorption applied to protein adsorption. J. Colloid Interface Sci., 390 (1), 183–188 (2013). doi: 10.1016/j.jcis.2012.09.054
  27. Al-Anber M. A. Adsorption of ferric ions onto natural feldspar: kinetic modeling and adsorption isotherm. Int. J. Environ. Sci. Technol., 12 (1), 139–150 (2015). doi: 10.1007/s13762-013-0410-1

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025