Macroerg Adenosine Triphosphoric Acid in BioMedical Research (Review)

Мұқаба

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Ашық рұқсат Ашық рұқсат
Рұқсат жабық Рұқсат берілді
Рұқсат жабық Тек жазылушылар үшін

Аннотация

The dual role of ATP molecule – macroergic compound and neurotransmitter – is considered. As a signaling molecule, ATP participates in the formation of the embryonic visual system and the development of the inner ear; in mediating pain and taste sensations. In cardiovascular diseases, the release of ATP into the intercellular medium serves as a signal for the organism to activate repair mechanisms. ATP is involved in the maintenance of normal function of many organs and tissues. This suggests the possibility of its application for the treatment of a number of disorders: kidney, bone, bladder, skin, neurological and psychiatric pathologies, cardiovascular diseases. Some new trends in the development of new drugs, which have emerged on the basis of expanding knowledge about the functions of ATP in the body, are indicated. Tetranitrosyl iron complexes – NO donors – are a new class of potential anticancer and cardioprotective drugs. Their reactions with ATP, rates and formed products are considered in detail. It is concluded that the interaction of these NO-donor iron complexes with glycolytic macroergic ATP and/or neurotransmitter ATP contributes significantly to the therapeutic effects of these compounds.

Авторлар туралы

E. Saratovskikh

Federal Research Center of Problems of Chemical Physics and Medicinal Chemistry, Russian Academy of Sciences

Email: easar@iep.ac.ru
Chernogolovka, Moscow Region, Russia

B. Psikha

Federal Research Center of Problems of Chemical Physics and Medicinal Chemistry, Russian Academy of Sciences

Chernogolovka, Moscow Region, Russia

N. Sanina

Federal Research Center of Problems of Chemical Physics and Medicinal Chemistry, Russian Academy of Sciences; Faculty of Fundamental Physical and Chemical Engineering, Lomonosov Moscow State University; Research and Educational Center "Medical Chemistry", Moscow State Regional University

Chernogolovka, Moscow Region, Russia; Moscow, Russia; Mytishchi, Moscow Region, Russia

Әдебиет тізімі

  1. Lohmann K. Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel. Naturwissenschaften, 17 (31), 624–625 (1929). doi: 10.1007/BF01506215
  2. Lipmann F. Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. Eds. by F. F. Nord and C. H. Werkman (Interscience Publishers Inc., N.-Y., 1941), p. 99. doi: 10.1002/9780470122464.ch4
  3. Pinna S., Kunz C., Halpern A., Harrison S. A., Jordan S. F., Ward J., Werner F., and Lane N. A prebiotic basis for ATP as the universal energy currency. PLoS Biol., 20 (10), e3001437 (2022). doi: 10.1371/journal.pbio.3001437
  4. Северин Е. С. и Николаев А. Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами (ГЭОТАР-МЕД, М., 2001).
  5. Ленинджер А. Биохимия: Молекулярные основы структуры и функций клетки (Мир, М., 1974).
  6. Khakh B. S. and Burnstock G. The double life of ATP. Sci. Am., 301 (6), 84–92 (2009). doi: 10.1038/scientificamerican1209-84
  7. Burnstock G. Pathophysiology and therapeutic potential of purinergic signaling. Pharmacol. Rev., 58 (1), 58–86 (2006). doi: 10.1124/pr.58.1.5
  8. Burnstock G. Physiology and pathophysiology of purinergic neurotransmission. Physiol. Rev., 87 (2), 659–797 (2007). doi: 10.1152/physrev.00043.2006
  9. Khakh B. S. Molecular physiology of P2X receptors and ATP signalling at synapses. Nature Rev. Neurosci., 2 (3), 165–174 (2001). doi: 10.1038/35058521
  10. Tang Z., Ye W., Chen H., Kuang X., Guo J., Xiang M., Peng C., Chen X., and Liu H. Role of purines in regulation of metabolic reprogramming. Purin. Signal., 15 (4), 423–438 (2019). doi: 10.1007/s11302-019-09676-z
  11. Holton P. The liberation of adenosine triphosphate on antidromic stimulation of sensory nerves. J. Physiol., 145 (3), 494–504 (1959). doi: 10.1113/jphysiol.1959.sp006157
  12. Diaz-Munoz M., Campos-Contreras A., Juárez-Mercado P., Velázquez-Miranda E. and Vázquez-Cuevas F. G. Adenosine Triphosphate in Health and Disease. Eds. by G. Mozzik and T. Brzozowski (InterchOpen, Croatia, 2018). doi: 10.5772/interchopen.80756
  13. Burnstock G. Purinergic signalling: from discovery to current developments. Experimental Physiology, 99 (1), 16–34 (2014). doi: 10.1113/expphysiol.2013.071951
  14. Бабич Н. О., Антоняк Г. Л. и Тымочко М. Ф. Влияние тироксина на активность некоторых ферментов энергетического обмена в миелоидных клетках костного мозга и нейтрофилах крови поросят. Вопр. мед. химии, 46 (2), 162–167 (2000).
  15. Kato F., Shigetomi E., Yamazaki K., Tsuji N., and Takano K. A dual-role played by extracellular ATP in frequency-filtering of the nucleus tractus solitarii network. Adv. Exp. Med. Biol., 551, 151–156 (2004). doi: 10.1007/0-387-27023-x_23
  16. Dale N. A dual-role played by extracellular ATP in frequency-filtering of the nucleus tractus solitarii network. Adv. Exp. Med. Biol., 586 (10), 2429–2436 (2008). doi: 10.1113/jphysiol.2008.152207
  17. Kinnamon S. and Finger T. A dual-role played by extracellular ATP in frequency-filtering of the nucleus tractus solitarii network. Adv. Exp. Med. Biol., 275, 91–107 (2022). doi: 10.1007/164_2021_518
  18. Larson E. D., Vandenbeuch A., Voigt A., Meyerhof W., Kinnamon S. C., and Finger T. E. The role of 5-HT(_3) receptors in signaling from taste buds to nerves. J. Neurosci., 35 (48), 15984–15995 (2015). doi: 10.1523/JNEUROSCI.1868-15.2015
  19. Roper S. D. Signal transduction and information processing in mammalian taste buds. Pflu?gers Arch.: Eur. J. Physiol., 454 (5), 759–776 (2007). doi: 10.1007/s00424-007-0247-x
  20. Fields R. D. New culprits in chronic pain. Sci. Am., 301 (5), 50–57 (2009). doi: 10.1038/scientificamerican1109-50
  21. Galligan J. J. and Akbarali H. I. Molecular physiology of enteric opioid receptors. Am. J. Gastroenterol. Suppl., 2 (1), 17–21 (2014). doi: 10.1038/ajgsup.2014.5
  22. Galligan J. J., LePard K. J., Schneider D. A., and Zhou X. Multiple mechanisms of fast excitatory synaptic transmission in the enteric nervous system. J. Autonom. Nerv. Syst., 81 (1–3), 97–103 (2000). doi: 10.1016/s0165-1838(00)00130-2
  23. Rapoport E. J. Treatment of human tumor cells with ADP or ATP yields arrest of growth in the S phase of the cell cycle. J. Cell. Physiol., 114 (3), 257–262 (1983). doi: 10.1002/jcp.1041140305
  24. Maximchik P., Abdrakhmanov A., Inozemtseva E., Tyutin-Kuzmin P. A., Zhivotovsky B., and Gogwadze V. 2-Devoy-D-glucose has distinct and cell line-specific effects on the survival of different cancer cells upon antitumor drug treatment. FEBS J., 285 (24), 4590–4601 (2018). doi: 10.1111/febs.14687
  25. Максимник П. В., Куликов А. В., Животовский Б. Д. и Гогваде В. Г. Клеточная энергетика как мишень для уничтожения опухолевых клеток. Биохимия, 81 (2), 147–163 (2016). doi: 10.1134/S0006297916020012
  26. Бокерин Л. А. и Чичерин И. Н. Природа и клиническое значение «Новых цивилических синдромов» (HIUCXXA. H. Бакулева РАМН, М., 2007).
  27. Беловой А. Н. и Князькова И. И. Перспективы фармакологической коррекции гипоксии в кардиологии и неврологии. Liki Ukraini Phys (Faces of the Ukraine Plus), № 3, 4–11 (2009).
  28. Erickson R. R., Yu-Drent P., and Holtzman J. The kinetics of ethylmorphine N-demethylation in isolated hepatocytes: the effect of drug transport and oxygen concentration. J. Pharmacol. Exp. Therap., 220 (1), 35–38 (1982).
  29. Weiss J. N., Lamp S. T., and Shine K. I. Cellular K(^+) loss and anion efflux during myocardial ischemia and metabolic inhibition. Am. J. Physiol., 256, 1165–1175 (1989). doi: 10.1152/ajpheart.1989.256.4.H1165
  30. Тодоров И. Н. Миткохондринг: окислительный стресс и мутации митохондриальной ДНК в развитии патологии, процессе старения и апоптозе. Рос. хим. журн., LI (1), 93–106 (2007).
  31. Шилов А. М. Инфаркт миокарда: патофизиологические и клинические аспекты (МИКЛОШ, М., 2009).
  32. Грацианский Н. А. Нестабильная стенокардия – острый коронарный синдром. Некоторые новые факты о патогенезе и их значение для лечения. Кардиология, 36 (11), 4–16 (1996).
  33. Chen L., Haught W. H., Yang B., Saldeen T. G., Parathasarathy S., and Mehta J. L. Preservation of endogenous antioxidant activity and inhibition of lipid peroxidation as common mechanisms of antiatherosclerotic effects of vitamin E, lovastatin and amlodipine. J. Am. College Cardiol., 30 (2), 569–575 (1997). doi: 10.1016/s0735-1097(97)00158-7
  34. Шилов А. М. Некоторые особенности патогенеза ишемической болезни сердца. Poc. мед. журн., 9, 686–693 (2007).
  35. Чазов Е. И. Eолезни сердца и сосудов (Медицина, М., 1992).
  36. Schlesinger S. A. Ocmanosca сердца (Справочник MSD, 2023). https://www.msdmanuals.com/ru-ru/professional.
  37. Okubo M., Komukai S., Callaway C. W., and Izawa J. Association of timing of epinephrine administration with outcomes in adults with out-of-hospital cardiac arrest. J. Am. Med. Associat., 4 (8), e2120176 (2021). doi: 10.1001/jamanetworkopen.2021.20176
  38. Perkins G. D., Ji C., Deakin C. D., Quinn T., Nolan J. P., Scomparin C., Regan S., Long J., Slowther A., Pocock H., Black J. J. M., Moore F., Forbergill R. T., Rees N., O’Shea L., Docherty M., Gunson I., Han K., Charlton K., Finn J., Petrou S., Stallard N., Gates S., and Lall R. A randomized trial of epinephrine in out-of-hospital cardiac arrest. New Engl. J. Med., 379 (8), 711–721 (2018). doi: 10.1056/NEMoa1806842
  39. Torbati S. S., Schlesinger S. A., and Niku D. Acute respiratory failure during routine blood transfusion: a case report and review of the literature. J. Emergency Med., 46 (3), 341–344 (2014). doi: 10.1016/j.jemermed.2013.08.101
  40. Обрезан А. Г. и Раймуев К. В. Хроническая сердечная недостаточность: состояние на современном этапе. Becmi. Санкт-Петербургской мед. академии последнимомного образования, 1 (1), 5–17 (2009).
  41. Полонецкий Л. З., Полонецкий И. Л. и Латышев С. И. Мегаболическая терапия ишемической болезни сердца: от неспецифической активации мегаболизма к миокардиальной цитопротекции. Med. панорама, № 6, 12–17 (2002).
  42. Кузник Б. И., Линькова Н. С. и Ивко О. М. Оксидативный стресс, старение и короткие пептиды. Успехи физиол. наук, 52 (2), 13–20 (2021). doi: 10.31857/S0301179821020041
  43. Яшин Я. И., Рыжнев В. Ю., Яшин А. Я. и Черноусова Н. И. Природные антиоксиданты. Содержание в пищевых продуктах и влияние их на здоровье и старинные человека (ТрансЛит, М., 2009).
  44. Чумаков П. М. Роль гена р 53 в программированной клеточной гибели. Изв. РАН. Сер. биол., 25 (2), 151–156 (1998).
  45. Меньшикова Е. Б., Ланкин В. З., Зенков Н. К., Бондарь И. А., Круговых Н. Ф. и Труфакин В. А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты (Слово, М., 2006).
  46. Kobayashi C. I. and Suda T. Regulation of reactive oxygen species in stem cells and cancer stem cells. J. Cell. Physiol., 227 (2), 421–430 (2012). doi: 10.1002/jcp.22764
  47. Чеснокова Н. П., Понукалина Е. В. и Бизенкова М. Н. Мегаболические особенности эритроцитов. Успехи современного селектирования, № 1–2, 331–332 (2015).
  48. Alsakia K., Aizawab S., Fujiie H., Kannoa J. and Kannoc H. Glycolytic inhibition by mutation of pyruvate kinase gene increases oxidative stress and causes apoptosis of a pyruvate kinase deficient cell line. Exp. Hematol., 35 (8), 1190–1200 (2007). doi: 10.1016/j.exphen.2007.05.005
  49. Гильмирова Ф. Н., Колотьева Н. А., Рыскина Е. А., Радомская В. М., Гусякова О. А., Потехина В. И. и Горбачева И. В. Структурно-регуляторный потенциал лактата. Cosp. проблемы науки и образования, № 2, 79–84 (2016).
  50. Chamon J. S. F., Fagundes-Netto F. S., Gonzaga R. M., Gomes P. S., Volpe C. M. O., and Nogueira-Machado J. A. Absence of pyruvate antioxidant effect on granulocytes stimulated toll-like receptors. Free Radic. Antioxidants, 3, S11–S15 (2013). doi: 10.1016/j.fra.2013.10.005
  51. Liu R., Wang S. M., Liu X. Q., Guo S. J., Wang H. B., Hu S., Zhou F. Q., and Sheng Z. Y. Pyruvate alleviates lipid peroxidation and multiple-organ dysfunction in rats with hemorrhagic shock. Am. J. Emergency Med., 34 (3), 525530 (2016). doi: 10.1016/j.ajem.2015.12.040
  52. Hegde K. R., Kovtun S., and Varma D. S. Inhibition of glycolysis in the retina by oxidative stress: prevention by pyruvate. Mol. Cell. Biochem., 343 (1–2), 101–105 (2010). doi: 10.1007/s11010-010-0503-9
  53. Lo Bello M., Nuccetelli M., Caccuri A. M. Stella L., Parker M. W., Rossjohn J., McKinstry W. J., Mozzi A. F., Federici G., Polizio F., Pedersen J. Z., and Ricci G. Human glutathione transferase P1-1 and nitric oxide carriers; a new role for an old enzyme. J. Biol. Chem., 276 (45), 42138–42145 (2001). doi: 10.1074/jbc.M102344200
  54. Turella P., Pedersen J. Z., Caccuri A. M.6 De Maria F., Mastroberardino P., Lo Bello M., Federici G., and Ricci G. Glutathione transferase superfamily behaves like storage proteins for dinitrosyl-diglutathionyl-iron complex in heterogeneous systems. J. Biol. Chem., 278 (43), 42294–42299 (2003). doi: 10.1074/jbc.M305569200
  55. Ueno T., Suzuki Y., Fujii S., Vanin A. F., and Yoshimura T. In vivo nitric oxide transfer of a physiological NO carrier, dinitrosyl dithiolato iron complex, to target complex. Biochem. Pharmacol., 63 (3), 485–493 (2002). doi: 10.1016/s0006-2952(01)00869-3
  56. Butler A. R. and Megson I. L. Non-heme iron nitrolysis in biology. Chem. Rev., 102 (4), 1155–1166 (2002). doi: 10.1021/cr000076d
  57. Lancaster J. R. Protein cysteine thiol nitrosation: maker or marker of reactive nitrogen species-induced nonerythroid cellular signaling? Nitric Oxide, 19 (2), 68–72 (2008). doi: 10.1016/j.niox.2008.04.028
  58. Mascharak P. K. Structural and functional models of nitrile hydratase. Coordinate Chem. Rev., 225 (1–2), 201–214 (2002). doi: 10.1016/S0010-8545(01)00413-1
  59. Li Q, Li Ch, Mahtani H. K., Du J, Patel A. R., and Lancaster J. R. Jr. Nitrosothiol formation and protection against Fenton chemistry by nitric oxide-induced dinitrosyliron complex formation from anoxia-initiated cellular chelatable iron increase. J. Biol. Chem., 289 (29), 19917–19927 (2014). doi: 10.1074/jbc.M114.569764
  60. Lewandowska H., Kalinowska M., Brzoska K., Wójcuk K., Wójcuk G., and Kruszewski M. Nitrosyliron complexes–synthesis, structure and biology. Dalton Trans., 40 (33), 8273–8289 (2011). doi: 10.1039/c0dt01244k
  61. Elliott R. L. and Head J. F. Cancer: Tumor from metabolism, mitochondrial dysfunction and tumor immuno-suppression: a tight partnership – was Warburg correct? J. Cancer Therapy, 3 (4), 278–311 (2012). doi: 10.4236/jct.2012.34039
  62. Eмельянова Н. С., Гуцев Л. Г., Покидова О. В., Шестаков А. Ф., Санина Н. А. и Алдошин С. М. Реакции превращения лиганда NO в катионном нитроэильном комплексе железа ([Fe(SCNH_2)_2)(NO_2)]^+) в аэробном водном растворе: квантово-химическое моделирование и кинетические аспекты. Изв. РАН. Сер. хим., 73 (4), 787–797 (2024). doi: 10.1007/s11172-024-4192-z
  63. Tozer G. M. and Everett S. A. Nitric oxide in tumour biology and cancer therapy. Part I: Physiological aspects. Clin. Oncol.: J. Roy. College Radiol., 9 (5), 282–293 (1997). doi: 10.1016/s0936-6555(05)80061-5
  64. Moecilin S, Bronte V, and Nitti D. Nitric oxide, a double edged sword in cancer biology: searching for therapeutic opportunities. Med. Res. Rev., 27 (3), 317–352 (2007). doi: 10.1002/med.20092
  65. Moecilin S. Nitric oxide: Cancer target or anticancer agent? Curr. Cancer Drug Targets, 9 (2), 214–236 (2009). doi: 10.2174/156800909787581015
  66. Jones S. P. and Bolli R. The ubiquitous role of nitric oxide in cardioprotection. J. Mol. Cell. Cardiol., 40 (1), 16–23 (2006). doi: 10.1016/j.jmcc.2005.09.011
  67. Jugdutt B. I. Nitric oxide and cardioprotection during ischemia-reperfusion. Heart Failure Rev., 7 (4), 391–405 (2002). doi: 10.1023/a:1020718619155
  68. Алдошин С. М. и Санина Н. А. Фундаментальные науки — медицине: биофизические медицинские технологии. Под ред. А. И. Григорьева и Ю. А. Владимирова (МАКС Пресс, М., 2015), сс. 72–87.
  69. Доброхотова О. В., Татьяненко Л. В., Котельникова А. И., Саратовских Е. А., Руднева Т. Н., Санина Н. А. и Алдошин С. М. Влияние нитросильных железо-серных комплексов на активность гидролитических ферментов. Xим.-фармацевт. журн., 43 (9), 45 (2009). doi: 10.1007/s11094-009-0346-4
  70. Alencar J. L., Chaupsky K., Sarr M. Schini-Kerth V., Vanin A. F., Stoclet J. C., and Muller B. Inhibition of arterial contraction by dinitrosyl-iron complexes: critical role of the thiol ligand in determining rate of nitric oxide (NO) release and formation of releasable NO stores by S-nitrosation. Biochem. Pharmacol., 66 (12), 2365–2374 (2003). doi: 10.1016/j.bcp.2003.07.017
  71. Severina I. S., Hussygina O. G., Pyatakova N. V., Malenkova I. V., and Vanin A. F. Activation of soluble guanylate cyclase by NO donors-S-nitrosothiols, and dinitrosyl-iron complexes with thiol-containing ligands. Nitric Oxide, 8 (3), 155–163 (2003). doi: 10.1016/s1089-8603(03)00002-8
  72. Тимошин А. А., Орлова Ц. Р., Ванин А. Ф., Санина Н. А., Рууге Э. К., Алдошин С. М. и Чазов Е. И. Димитровильные комплексы железа - новый тип гипотензивных препаратов. Рос. хим. журн., 51 (1), 88–92 (2007).
  73. Санина Н. А., Конюхова А. С., Корчагин Д. В., Шиллов Г. В., Новикова В. О., Мазина Л. М., Покидова О. В., Емельянова Н. С., Сурина Т. С., Куликов А. В., Благов М. А. и Алдошин С. М. Тетранитроэильные железные комплексы с 4-хлор- и 4-метоксибензолемэтиол и качестве новых доноров монооксида азота: синтез, структура и биологическая активность. Изв. РАН. Сер. хим., 73 (7), 2063–2081 (2024). doi: 10.1007/s11172-024-4327-2
  74. Санина Н. А., Алдошин С. М., Руднева Т. Н., Головина Н. И., Шиллов Г. Н., Шульга Ю. М., Мартыненко В. М. и Овансеян Н. С. Синтез, структура и твердофазные превращения нитроэильного комплекса железа Na(_2)[Fe(_2)(S(_2)O(_3))(_2)(NO(_4)) 4H(_2)O. Координац. химия, 31 (5), 301–306 (2005). doi: 10.1007/s1173-005-0093-3
  75. Санина Н. А. и Алдошин С. М. Строение и свойства нитроэильных комплексов железа с функциональными серосодержащими лигандами. Изв. РАН. Сер. хим., 75 (7), 1199–1227 (2011). doi: 10.1007/s11172-011-0192-x
  76. Санина Н. А., Серебрякова Л. И., Шульженко В. С., Писаренко О. И., Руднева Т. Н. и Алдошин С. М. Применение биаферного сера-нитроэильного комплекса железа катионного типа в качестве вазодилататорного лекарственного средства. Патент РФ № 2460531 от 10.09.2012.
  77. Санина Н. А., Руднева Т. Н., Сулиненко И. В., Коновалова Н. П., Сашенкова Т. Е. и Алдошин С. М. Противопухолевая активность нитроэильных комплексов железа – новых доноров оксида азота. Рос. хим. журн., 53 (1), 164–171 (2009).
  78. Санина Н. А., Жукова О. С., Смирнова З. С., Борисова Л. М., Кислева М. П. и Алдошин С. М. Противопухолевая активность нитроэильных комплексов железа-нового класса доноров монооксида азота. Рос. биотерангетич. журн., 7 (1), 52–55 (2008).
  79. Roudneva T. N., Sanina N. A., Mischenko D. V., Frog E. S., Kotel’nikova R. A., and Aldoshin S. M. Stabilization of tetranitrosyl thiosulfate iron complex by albumin. Nitric Oxide, 19, 543 (2008). doi: 10.1016/j.niox.2008.06.098
  80. Санина Н. А., Жукова О. С., Алдошин С. М., Емельянова Н. С. и Герасимова Г. К. Применение тетра-питровидного комплекса железа с пилофеном в качестве противопухолевого лекарственного средства. Патент РФ № 2429242 от 09.20.2011.
  81. Жукова О. С., Санина Н. А., Фетисова Л. В. и Герасимова Г. К. Цитотоксический эффект нитрозильных комплексов железа на опухолевые клетки человека in vitro. Рос. биотерапевтич. журн., 5 (1), 14 (2006).
  82. Giliano N. Ya., Konevega L. V., Noskin L. A., Serezhenkov V. A., Poltorakov A. P., and Vanin A. F. Dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands and apoptosis: studies with HeLa cell cultures. Nitric Oxide, 24 (3), 151–159 (2011). doi: 10.1016/j.nbx.2011.02.005
  83. Ступина Т. С., Пархоменко И. И., Балалаева И. В., Костюк Г. В., Санина Н. А. и Терентьев А. А. Цитотоксические свойства нитрозильного комплекса железа с фенилтинлом. Изв. РАН. Сер. хим., 60 (7), 1464–1469 (2011).
  84. Brune B. and Schenelderhan N. Nitric oxide evoked p53-accumulation and apoptosis. Toxicol. Lett., 139 (2–3), 119–123 (2003). doi: 10.1016/s0378-4274(02)00426-5
  85. Wink D. A., Vodovotz Y., Cook J. A., Krishna M. C., Kim S., Coffin D., DeGraff W., Deluca A. M., Liebmann J., and Mitchell J. B. The Role of Nitric Oxide Chemistry in Cancer Treatment. Biochemistry, 63 (7), 802–809 (1998).
  86. Davis K. L., Martin E., Turko I. V., and Murad F. Novel effects of nitric oxide. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol., 41, 203–236 (2001). doi: 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.203
  87. Liu L., Xu-Welliver M., Kanugula S., and Pegg A. E. Inactivation and degradation of O(6)-alkylguanine-DNA alkyltransferase after reaction with nitric oxide. Cancer Res., 62 (11), 3037–3043 (2002).
  88. Новикова В. О., Емельянова Н. С., Покилова О. В. и Санина Н. А. Нитрозильный комплекс железа с тиосульфатными лигандами: реакции с глутатионом. Изв. РАН. Сер. хим., 73 (4), 957–964 (2024). doi: 10.1007/s11172-024-4208-8
  89. Киселев С. М., Лушенко С. В., Северин С. Е. и Северин Е. С. Ингибиторы опухолевого антиогенеза. Биохимия, 68 (5), 611–631 (2003).
  90. Татьяненко Л. В., Котельников А. И., Доброхотова О. В., Саратовских Е. А., Санина Н. А., Руднева Т. Н. и Алдошин С. М. Влияние нитрозильных железо-серных комплексов на активность гидрола. Хим.-фармацевтич. журн., 43 (9), 45–49 (2009). doi: 10.30906/0023-1134-2009-43-9-45-49
  91. Татьяненко Л. В., Богданов Г. Н., Доброхотова О. В., Мищенко Д. В., Фадеев М. А. и Федоров Б. С. Нитроксиалкиламиды никотиновой кислоты как ингибиторы Na/K-ATФазы. Хим.-фармацевтич. журн., 45 (10), 3–6 (2011). doi: 10.30906/0023-1134-2011-45-10-3-6
  92. Татьяненко Л. В., Доброхотова О. В., Котельников Л. И., Санина Н. А., Козуб Г. И., Кондратьева Т. А. и Алдошин С. М. Влияние нитрозильных комплексов железа – доноров NO на активность CA(^2+)-ATФазы саркоплазматического ретикулума и фосфодиэстеразы циклического гуанозинмонофосфата. Хим.-фармацевтич. журн., 47 (9), 3–6 (2013). doi: 10.30906/0023-1134-2013-47-9-3-6
  93. Barrio J. R., Secrist J. A., Leonard N. J., and Weber G. Fluorescent modification of adenosine-containing coenzymes. Biological activities and spectroscopic properties. Biochemistry, 11 (19), 3499–3506 (1972). doi: 10.1021/bi00769a001
  94. Саратовских Е. А., Психа Б. Л. и Санина Н. А. Спектроскопическое исследование взаимодействия тиосульфат-нитрозильного комплекса железа с аденозинтрифеосфорной кислотой. Изв. РАН. Сер. хим., 60 (6), 1151–1154 (2011). doi: 10.1007/s11172-011-0185-9
  95. Psikha B. L., Saratovskikh E. A., Sulimenkov I. V., Konyukhova A. S., and Sanina N. A. Reactions of water-soluble binuclear tetranitrosyl iron complexes of the μ-S structural type with adenosine triphosphoric acid: kinetics and reaction mechanism. Inorgan. Chim. Acta, 531, 120709 (2022). doi: 10.1016/j.ica.2021.120709
  96. Saratovskikh E. A., Psikha B. L., and Sanina N. A. Thiosulfate nitrosyl iron complex as an no donor and its interaction with adenosine triphosphoric acid. In European Science and Technology (Bildungszentrum Rodnik e.V., Wiesbaden, 2012), V. II, pp. 121–126.
  97. Saratovskikh E. A., Psikha B. L., and Sanina N. A. The reaction of the iron thiosulfate nitrosyl complex with adenosine triphosphoric acid. Nat. Sci., 5 (7), 800–810 (2013). doi: 10.4236/ns.2013.57097
  98. Saratovskikh E. A., Martynenko V. M., Psikha B. L., and Sanina N. A. Reaction of adenosine triphosphoric acid and tetranitrosyl iron complex [Fe(_2)(SCH(_2))(_2)NH(_3))(_2)(NO(_4))(_2)SO(_4)2.5H(_2)O. J. Organometall. Chem., 922, 121556 (2020). doi: 10.1016/j.jorganchem.2020.121556
  99. Психа Б. Л., Саратовских Е. А. и Санина Н. А. Кинетические закономерности и продукты реакции аденозинтрифеосфорной кислоты с тиосульфат-нитрозильным комплексом железа. Изв. РАН. Сер. хим., 61 (9), 1794–1799 (2012). doi: 10.1007/s11172-012-0249-5
  100. Васильева С. В., Мошковская Е. Ю., Санина Н. А., Руднева Т. Н., Куликов А. В. и Алдошин С. М. Формирование динитрозильного комплекса железа – необходимый этап в реализации генетической активности Na2[Fe2(S2O3)2(NO)4]. Докл. РАН, 402 (5), 705–708 (2005). doi: 10.1007/s10630-005-0096-8
  101. Эмануэль Н. М. и Кнорре Д. Г. Курс химической кинетики (гомогенные реакции) (Высшая школа, М., 1962).

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML
Жүктеу

© Russian Academy of Sciences, 2025